07.04.2021 |
Magnetisches Rätsel mit Myonen
Seit etwa 20 Jahren sind die experimentellen Messungen des Myon-Magnetfeldes in Diskrepanz mit den theoretischen Vorhersagen – was auf einen möglichen Fehler in unserem derzeitigen physikalischen Verständnis hinweist. Eine neue Berechnung mit beispielloser Präzision bringt die theoretische Vorhersage näher an den bisherigen experimentellen Wert. Die Arbeit wurde mit der Beteiligung Jülicher Wissenschaftler und zum großen Teil auf Jülicher Superrechnern durchgeführt, und wurde jetzt in der renommierten Fachzeitschrift Nature veröffentlicht.
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Leading hadronic contribution to the muon magnetic moment from lattice QCD, Sz. Borsanyi, Z. Fodor, J. N. Guenther, C. Hoelbling, S. D. Katz, L. Lellouch, T. Lippert, K. Miura, L. Parato, K. K. Szabo, F. Stokes, B. C. Toth, Cs. Torok, L. Varnhorst, Nature April 2021,
DOI: 10.1038/s41586-021-03418-1
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30.03.2021 |
Auf der Spur neurodegenerativer Erkrankungen
Strukturelle Veränderungen des Gehirns verursacht durch neurodegenerative Erkrankungen breiten sich offenbar nicht willkürlich aus, sondern beginnen bevorzugt an bestimmten Punkten. Das berichten Jülicher Forschende zusammen mit Kolleginnen und Kollegen aus den USA, Italien und England im Fachmagazin „communications biology“. Die Erkenntnisse stammen aus einer Meta-Analyse, bei der mehrere Forschungsarbeiten zum gleichen Thema zusammengefasst und nach quantitativen Kriterien durch statistische Methoden ausgewertet werden.
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25.03.2021 |
Alarmsignale für kritisches Gedränge erkennen
Dicht gedrängte Menschenmassen in Stadien, Clubs, Bahnhöfen oder Fußgängerzonen: Was derzeit wirkt wie ein Bild aus einer anderen Welt, ist tatsächlich Gegenstand des europäischen CrowdDNA-Projekts, an dem das Forschungszentrum Jülich beteiligt ist. Die Forschenden wollen mithilfe modernster Sensortechnik gut messbare Merkmale bestimmen, mit denen sich das Verhalten von Menschenmengen und davon ausgehende Gefahren präzise vorhersagen lassen.
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16.03.2021 |
GNeuS bewilligt: für eine neue Generation herausragender Neutronenforscher
Forschung mit Neutronen ermöglicht einzigartige Erkenntnisse über Materialien und Phänomene, die sich nicht mit anderen Methoden gewinnen lassen. Sicherstellen, dass auch in Zukunft die Erkenntnismöglichkeiten von Neutronenmethoden bestmöglich genutzt werden, soll ab Herbst ein wegweisendes Projekt, das Jülicher Neutronenforscherinnen und -forscher gemeinsam mit Partnern des Heinz Maier-Leibnitz Zentrums (MLZ) eingeworben haben. Ziel des Projekts „Global Neutron Scientists“ (GNeuS) ist es, eine neue Generation exzellenter Neutronenforscher auszubilden. Die EU fördert das Projekt über seine Laufzeit von fünf Jahren mit gut 3,3 Millionen Euro. Die drei federführenden Partner investieren weitere gut 5 Millionen Euro. 45 Postdoktoranden können im Rahmen des Projektes erstmals ein jeweils 24-monatiges strukturiertes, interdisziplinäres und sektorübergreifendes internationales Trainingsprogramm durchlaufen.
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15.03.2021 |
Einfachere und empfindlichere Tests für Malaria
Malaria ist noch immer eine der tödlichsten Infektionserkrankungen weltweit. Jedes Jahr sterben in Afrika und Indien mehr als 400.000 Menschen an ihr, die meisten davon Kinder. Ein internationales Team von Wissenschaftlern hat nun ein neues Sensorverfahren entwickelt, um eine Malaria-Infektion bereits in einem frühen Stadium der Krankheit zu entdecken. Das Verfahren ist einfacher anzuwenden – und empfindlicher – als die derzeit verwendeten Tests.
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Ultrasensitive antibody-aptamer plasmonic biosensor for malaria biomarker detection in whole blood, Antonio Minopoli, Bartolomeo Della Ventura, Bohdan Lenyk, Francesco Gentile, Julian A. Tanner, Andreas Offenhäusser, Dirk Mayer, Raffaele Velotta, Nature Communications volume 11, Article number: 6134 (2020);
DOI: 10.1038/s41467-020-19755-0
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08.03.2021 |
Zwillingsatome: Eine neue Quelle für verschränkte Teilchen
Quanten-Kunststücke, die man bisher nur mit Photonen durchführen konnte, werden nun auch mit Atomen möglich: Wissenschaftlern des Forschungszentrums Jülich ist es gemeinsam mit Partnern an der TU Wien gelungen, quantenverschränkte Atomstrahlen herzustellen.
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F. Borselli, M. Maiwöger, T. Zhang, P. Haslinger, V. Mukherjee, A. Negretti, S. Montangero, T. Calarco, I. Mazets, M. Bonneau, J. Schmiedmayer
Two-Particle Interference with Double Twin-Atom Beams
Phys. Rev. Lett. (2021), DOI: 10.1103/PhysRevLett.126.083603
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03.03.2021 |
Struktur des Enzyms Igni18 gibt Einblicke in Evolution und Funktion von Metallo-β-Lactamasen
Ein Team von Forschenden aus Hamburg, Düsseldorf, Regensburg und Jülich konnte neue überraschende Erkenntnisse über die Evolution von Enzymen gewinnen. Als Modell diente Igni18, ein Enzym, das von dem Meeresbakterium Ignicoccus hospitalis , einem der faszinierendsten und rätselhaftesten Mikroorganismen gebildet wird. Igni18 ist ein Vertreter der Familie der multifunktionellen Metallo-β-Lactamasen (MβLn). Die Metallo-β-Lactamase-Faltung ist eine evolutionär alte Proteinstruktur, die in zahlreichen Enzym-Familien vorkommt, die für verschiedene biologische Prozesse verantwortlich sind. Enzyme, die am evolutionären Ursprung angesiedelt sind, werden als „Alleskönner“ angesehen, die viele verschiedene Substrate umsetzen können; die Forscher sprechen hier von Substratpromiskuität. Igni18 zeigt – abhängig von äußeren Faktoren – nicht nur die Enzymaktivität einer β-Lactamase, sondern auch Aktivitäten der Enzyme Lactonase, Lipase, Phosphodiesterase, Phosphotriesterase oder Phospholipase. Die Kerndomäne von Igni18 ist in Metallo-β-Lactamasen aus Bakterien, in Archaeen und Eukaryoten erhalten und gibt Einblicke in die Evolution und Funktion von Enzymen aus dieser Superfamilie. Die neu gewonnenen Erkenntnisse könnten vielfältige Einsatzmöglichkeiten bieten, z.B. in der Biotechnologie. Die Studie ist im Fachmagazin Communications Biology erschienen.
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Perez-Garcia, P., Kobus, S., Gertzen, C.G.W., Hoeppner, A., Holzscheck, N., Strunk, C.H., Huber, H., Jaeger, K.-E., Gohlke, H., Kovacic, F. Smits, S.H.J., Streit, W.R., Chow, J. A promiscuous ancestral enzyme´s structure unveils protein variable regions of the highly diverse metallo-β-lactamase family. Commun Biol 4, 132 (2021). DOI: 10.1038/s42003-021-01671-8
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