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Amyloide Proteinaggregation
Über
Die Arbeitsgruppe “Amyloide Proteinaggregation” untersucht, wie amyloide Proteinaggregate entstehen, wie sie sich Prion-artig vermehren und wie sie Synapsen und Neuronen schädigen. Selbstverständlich untersuchen wir auch, wie man amyloide Aggregate mit hochspezifischen Wirkstoffkandidaten gezielt und direkt wieder in funktionelle Monomere zerlegen kann.
Forschungsthemen
Die amyloide Proteinaggregation ist entscheidend bei allen Proteinfehlfaltungskrankheiten. Inbesondere neurodegenrative Erkrankungen werden dadurch ausgelöst und vorangetrieben. Wie es durch Primärnukleation zu den ersten elongations- und vermehrungsfähigen amyloiden Oligomeren kommt ist noch immer nicht ganz geklärt. Das Wachstum von amyloiden Fibrillen ist auch durch eigene atomar aufgelöste Amyloidstrukturen zwar schon recht gut vorstellbar, aber besonders bei intrazellulären Amyloiden, z.B. α-Syn, TDP43 und Tau ist noch nicht verstanden, wie sie sich von Zelle zu Zelle ausbreiten („spreading“). Völlig ungeklärt ist, was genau die Ursache für die Toxizität von Amyloiden ist. Dies alles zu untersuchen und zu verstehen ist im Fokus der Arbeitsgruppe. Dazu gehört auch die Aufklärung von Mechanismen, die unser Körper im Laufe der Evolution gegen Amyloide und deren toxischen Effekte entwickelt hat. Genauso im Fokus steht die Entwicklung von Wirkstoffkandidaten, die die amyloide Aggregation rückgängig machen und den dadurch freigesetzten monomeren Proteinen ihre Funktion wiedergeben.
Methoden und Infrastruktur
Alle atomar auflösenden Methoden der Strukturbiologie:
- Biomolekulares NMR-Zentrum
- Cryo-EM im Ernst Ruszka-Zentrum (ERC, ERC 2.0)
- transgene Tiermodelle im Tierhaus
Projekte
Publikationen
News
Letzte Änderung: 09.03.2024